Anatomi-Leksikon

Trypsinogen

Definisjon - Hva er Trypsinogen?

Trypsinogen er den inaktive forløperen, en såkalt Proenzym, et enzym laget i bukspyttkjertelen, kalt bukspyttkjertelen. Sammen med den gjenværende bukspyttkjertelsekresjonen, den såkalte bukspyttkjertelen, frigjøres proenzymet trypsinogen via bukspyttkjertelkanalene i tolvfingertarmen, en del av tynntarmen. Det er her aktiveringen til enzymet trypsin foregår.

Dette enzymet kalles "Hydrolase"kategorisert, det vil si at den er i stand til å dele forbindelser mellom individuelle aminosyrer. Denne prosessen finner sted i Tynntarm i stedet, som bryter ned proteinene som inntas gjennom maten i mindre fragmenter av aminosyrer, som gjør at de kan absorberes i kroppen.

Hvordan gjøres aktivering av trypsin?

Aktivering av trypsinogen til trypsin kan skje på to forskjellige måter. På begge måter skjer ikke aktivering i bukspyttkjertelen eller kanalene, men bare i tolvfingertarmen, en del av tynntarmen.

Et annet enzym er nødvendig for en mulighet for aktivering til trypsin. Dette enzymet produseres i penselgrensen, dvs. overfladiske celler, i tolvfingertarmen. Det heter Enteropeptidase eller Enterokinase. Enzymet er blant Hydrolaser kategorisert. Dette betyr at de reversibelt kan spalte forbindelsene til individuelle aminosyrer som gir proenzymet trypsinogen sin struktur mens de bruker vannmolekyler. Når trypsinogen aktiveres til trypsin, skilles en kjede på seks aminosyrer, et såkalt heksapeptid, fra proenzymet trypsinogen mens det forbruker vann. Dette resulterer i en forkortet aminosyrekjede sammenlignet med tidligere. Prosessen kalles begrenset proteolyse. Imidlertid er enzymet nå i sin aktive form og kan splitte ytterligere aminosyrekjeder for å kunne bryte ned og fordøye proteiner.
Den andre varianten av å aktivere trypsinogen til trypsin er representert av det allerede aktive enzymet trypsin. Trypsin kan ikke bare dele fremmede proteiner i mindre aminosyrekjeder, men kan også forkorte kroppens egne proenzymer som trypsinogen med flere aminosyrer. Trypsin liker spesielt å dele seg etter trypsinogenets sjette aminosyre. Dette betyr at et heksapeptid deles av, som omdanner trypsinogen til sin aktive form, trypsin. I tillegg til trypsinogen, kan aktivt trypsin omdanne tre andre enzymer som er viktige for fordøyelsen til deres aktive form. To faktorer som i utgangspunktet ikke er åpenbare, er også viktige for aktivering. På den ene siden er effekten av trypsin spesielt god ved en litt basisk pH-verdi på 7 til 8, noe som betyr at trypsinogen i økende grad aktiveres. På den annen side frigjøres trypsinogen i bukspyttkjertelen med en trypsinhemmer. Dette forhindrer for tidlig aktivering i bukspyttkjertelen og brytes bare ned i tolvfingertarmen.

Hvor lages trypsinogen?

Proenzymet trypsinogen er grovt formulert i bukspyttkjertelen. Dette lyver over øvre del av magen til venstre for magen. Bukspyttkjertelen kan fortsatt deles i to deler:

De endokrine delen produserer hormoner som insulin for regulering av sukkerbalansen som fungerer i kroppen.
De eksokrine delen, som utgjør hoveddelen av bukspyttkjertelen, produserer bukspyttkjertelen, som er proenzymet Trypsinogen inneholder, og spiller en viktig rolle i fordøyelsen.

Du kan også være interessert i: Funksjoner i bukspyttkjertelen

Hva er de normale verdiene?

Siden trypsinogen normalt føres direkte inn i tynntarmen via bukspyttkjertelkanalene, er det vanligvis ikke noe trypsinogen i blodet, noe som betyr at de normale verdiene er nær null.

Hvis det er tilfelle at trypsinogen oppdages i blodet, taler funn i alle fall for en patologisk prosess. Her kommer for eksempel en akutt en Pankreatitt og en Cystisk fibrose i spørsmålet.Trypsin er testet som en del av den nyfødte screening.

Hva har trypsinogen å gjøre med cystisk fibrose?

I cystisk fibrose, også kalt cystisk fibrose, endrer en mutasjon i genomet sammensetningen av sekresjonen fra kjertler, som frigjør deres sekresjon til overflaten av kroppen som tarmen. Sekresjonen blir betydelig mer tyktflytende, noe som betyr at den kan frigjøres saktere.

Dette er spesielt viktig i bukspyttkjertelen. På grunn av lengre oppholdstid i bukspyttkjertelen, har sekresjonen en økt effekt i organet. Siden trypsinogen også i økende grad blir aktivert for trypsin, oppstår fordøyelse av egen kropp, noe som kan resultere i akutt pankreatitt.

Ytterligere informasjon om emnet finner du her: Cystisk fibrose

Hva er trypsin?

Trypsin er et enzym som oppstår fra en inaktiv forløper, proenzymet trypsinogen, og spiller en viktig rolle i fordøyelsen av proteiner. Proenzymet trypsinogen kommer fra den eksokrine delen av bukspyttkjertelen. Dette proenzymet aktiveres på to forskjellige måter. På den ene siden deles en aminosyrekjede bestående av seks aminosyrer av ved hjelp av enzymet enteropeptidase. På den annen side kan trypsin aktivere seg selv. Også her splittes en aminosyrekjede som består av seks aminosyrer. Aktivt trypsin kan også gjøre de tre pro-enzymer Prokarboksypeptidaser, Proaminopeptidaser og Chymotrypsinogen konvertere til deres tre aktive enzymer ved å dele opp en aminosyrekjede. Disse tre enzymene er også involvert i fordøyelsen av proteiner.

Trypsin er klassifisert som et enzym under kategorien Hydrolaser kategorisert. Dette betyr at de reversibelt kan dele forbindelser mellom aminosyrer ved å konsumere vann. Evnen til å dele aminosyrekjeder når et maksimum i den litt basiske bukspyttkjertelen med pH-verdier mellom 7 og 8. Denne egenskapen er viktig for fordøyelsesprosessen.

Etter enzymene i spytten i munnen er trypsin det andre trinnet i spaltingen av proteiner.Enzymet spalter ikke aminosyrekjeden til proteinene utenfra, men deler heller hele kjeden i flere små fragmenter, som er deretter forkortet av andre enzymer slik at de kan absorberes i kroppen gjennom tarmslimhinnen.

Mer informasjon finner du her: Trypsin

Hva skjer med trypsinmangel?

Med mangel på trypsin blir fordøyelsen av proteiner forstyrret. I det følgende absorberes færre aminosyrer i kroppen. Siden noen aminosyrer er essensielle for menneskekroppen, da de verken kan produseres ved modifisering av eksisterende aminosyrer eller ved egen syntese, oppstår mangelsymptomer etter en stund, noe som kan få alvorlige konsekvenser hvis de ikke behandles.

I tillegg kan det skje at det brukes kroppens aminosyrer, slik som proteinene i musklene, noe som fører til vekttap og redusert motstandskraft.

Alpha-1 antitrypsinmangel

Alpha-1 antitrypsinmangel er ofte forårsaket av en genetisk defekt. Alpha-1-antitrypsin er et enzym som hemmer funksjonen til andre enzymer. Enzymer som inhiberes har normalt til oppgave å bryte ned proteiner, noe som får dem til å miste funksjonen. Dermed kan alfa-1-antitrypsin også brukes som Proteinasehemmer er utpekt.

Enzymer som inhiberes av alfa-1 antitrypsin forekommer hovedsakelig i inflammatoriske prosesser og er hovedsakelig Chymotrypsin, trypsin, plasmin, elastase og Trombin.

Inhiberingen av elastase er særlig viktig her. Som regel bryter elastase ned elastin, som hovedsakelig finnes i lungene. Elastin er et strukturelt protein som i stor grad er ansvarlig for elastisiteten i lungene. Hvis det mangler elastasehemmere som alfa-1-antitrypsin, kan dette føre til økt aktivitet av elastase i lungene. Her, som alle andre steder i kroppen, bryter elastase ned proteiner, men dette påvirker kroppens eget vev i lungene. Dette fører til massiv skade på lungevevet, som uunngåelig begrenser lungefunksjonen. Symptomer som utvikler seg fra det inkluderer Hoste, kortpustethet og innsnevring av luftveiene. I tillegg kan leveren, som hovedsakelig er ansvarlig for produksjonen av elastase, vise forhøyede leververdier og bli ytterligere skadet av gallebelastning.

Mer informasjon finner du her: Alpha-1 antitrypsinmangel